коа кофермент какого фермента
Кофермент A
| Кофермент A | |
 | |
 | |
| Общие | |
|---|---|
| Традиционные названия | Коэнзим-А |
| Эмпирическая формула | C21H36N7O16P3S |
| Физические свойства | |
| Отн. молек. масса | 767,535 а. е. м. |
| Молярная масса | 767,535 г/моль |
| Термические свойства | |
| Классификация | |
| Рег. номер CAS | 85-61-0 |
| SMILES | O=C(NCCS)CCNC(=O)C(O)C(C)(C)COP(=O)(O)OP(=O)(O)OC[C@H]3O[C@@H](n2cnc1c(ncnc12)N)[C@H](O)[C@@H]3OP(=O)(O)O |
Кофермент А (коэнзим А, КоА, СоА, HSKoA) — кофермент ацетилирования; один из важнейших коферментов, принимающий участие в реакциях переноса ацильных групп при синтезе и окислении жирных кислот и окислении пирувата в цикле лимонной кислоты. [1]
Содержание
Строение
Молекула КоА состоит из остатка адениловой кислоты (1), связанной пирофосфатной группой (2) с остатком пантотеновой кислоты (3), которая в свою очередь связанна пептидной связью с аминокислотой β-аланином (4) (эти две группы представляют собой остаток пантотеновой кислоты), соединённой пептидной связью с остатком β-меркаптоэтаноламина (5).
Биосинтез
Кофермент А синтезируется в пять этапов из пантотеновой кислоты (витамина B5) и цистеина:
Биохимическая роль
С КоА связан ряд биохимических реакций, лежащих в основе окисления и синтеза жирных кислот, биосинтеза жиров, окислительных превращений продуктов распада углеводов. Во всех случаях КоА действует в качестве промежуточного звена, связывающего и переносящего кислотные остатки на другие вещества. При этом кислотные остатки в составе соединения с КоА подвергаются тем или иным превращениям, либо передаются без изменений на определённые метаболиты.
История открытия
Впервые кофермент был выделен из печени голубя в 1947 году Ф. Липманом. [2] Структура кофермента А была определена в начале 1950-х годов Ф. Линеном в Институте Листера в Лондоне. Полный синтез КоА осуществил в 1961 году X. Корана.
Список ацил-КоА
Из природных соединений выделены и идентифицированы различные ацильные производные кофермента А:
Ацил-КоА из карбоновых кислот:
Ацил-КоА из дикарбоновых кислот:
Ацил-КоА из карбоциклических кислот:
Существуют также разнообразные ацил-КоА жирных кислот, которые играют большое значение в качестве субстратов для реакций синтеза липидов.
См. также
Примечания
Литература
невитамины: Кофактор F430 · ATP · CTP · S-Аденозилметионин · PAPS · Глутатион · Кофермент B · Кофермент М · Убихинон (Кофермент Q) · Метанофуран · BH4 · H4MPT
простетические группы
Полезное
Смотреть что такое «Кофермент A» в других словарях:
Кофермент Q — (Coenzyme Q10) Химическое соединение … Википедия
Кофермент М — Общие … Википедия
Кофермент В — Кофермент В, Coenzyme B (2 [(7 меркапто 1 оксогептил)амино] 3 фосфонооксибутановая кислота) это кофермент, принимающий участие в окислительно восстановительных реакциях у метаногенов.[1] Молекула кофермента В содержит тиол, который принимает… … Википедия
Кофермент B — Общие … Википедия
КОФЕРМЕНТ А — (КоА) сложное природное соединение, один из важнейших коферментов. В живых клетках участвует в реакциях окисления, синтеза жирных кислот, липидов и др … Большой Энциклопедический словарь
кофермент — сущ., кол во синонимов: 14 • кодегидрогеназа (2) • козимаза (1) • … Словарь синонимов
кофермент Q — кофермент Q. См. убихинон. (Источник: «Англо русский толковый словарь генетических терминов». Арефьев В.А., Лисовенко Л.А., Москва: Изд во ВНИРО, 1995 г.) … Молекулярная биология и генетика. Толковый словарь.
Коэнзим А
Кофермент А (КоА) — кофермент ацетилирования; один из важнейших коферментов; принимает участие в реакциях переноса ацильных групп.
Молекула КоА состоит из остатка адениловой кислоты, связанной пирофосфатной группой с остатком пантотеновой кислоты, соединённой пептидной связью с остатком β-меркаптоэтаноламина.
С КоА связан ряд биохимических реакций, лежащих в основе окисления и синтеза жирных кислот, биосинтеза жиров, окислительных превращений продуктов распада углеводов. Во всех случаях КоА действует в качестве промежуточного звена, связывающего и переносящего кислотные остатки на другие вещества. При этом кислотные остатки в составе соединения с КоА подвергаются тем или иным превращениям, либо передаются без изменений на определённые метаболиты.
Огромная заслуга в исследовании КоА принадлежит Ф. Липману, выделившему в 1947 году КоА из печени голубя, и Ф. Линену. Полный синтез КоА был осуществлён в 1961 году X. Кораной.
См. также
невитамины: ATP · CTP · S-Аденозилметионин · PAPS · Глутатион · Кофермент B · Кофермент М · Убихинон (Кофермент Q) · Метанофуран · BH4 · H4MPT
простетические группы
Полезное
Смотреть что такое «Коэнзим А» в других словарях:
КОЭНЗИМ А — КОЭНЗИМ А, см. АЦЕТИЛ КОЭНЗИМ А … Научно-технический энциклопедический словарь
КОЭНЗИМ — КОЭНЗИМ, небелковая органическая молекула, обычно содержащая какой либо витамин и фосфор. Соединяясь с апоэнзимом, она образует энзим. Коэнзимы всегда восстанавливают свою исходную структуру, даже если она изменилась во время какой либо реакции … Научно-технический энциклопедический словарь
коэнзим — сущ., кол во синонимов: 1 • препарат (952) Словарь синонимов ASIS. В.Н. Тришин. 2013 … Словарь синонимов
коэнзим — (ко + энзим) см. Кофермент … Большой медицинский словарь
Коэнзим — Коферменты, или коэнзимы малые молекулы небелковой природы, специфически соединяющиеся с соответствующими белками, называемыми апоферментами, и играющие роль активного центра или простетической группы молекулы фермента. Комплекс кофермента и… … Википедия
Коэнзим A — Ацетил КоА Ацетил КоА Кофермент А (КоА) кофермент ацетилирования; один из важнейших коферментов; принимает участие в реакциях переноса ацильных групп. Молекула КоА состоит из остатка адениловой кислоты, связанной пирофосфатной группой с о … Википедия
КОЭНЗИМ — А, то же, что кофермент А … Ветеринарный энциклопедический словарь
Коэнзим А — КОЭНЗИ́М А, то же, что кофермент А … Ветеринарный энциклопедический словарь
Коэнзим Q10 с Гинкго — Латинское название Coenzime Q10 with Ginkgo Фармакологические группы: Ноотропы ›› Антигипоксанты и антиоксиданты ›› Витамины и витаминоподобные средства ›› Ангиопротекторы и корректоры микроциркуляции ›› Корректоры нарушений мозгового… … Словарь медицинских препаратов
Коэнзим композитум — Латинское название Coenzyme compositum Фармакологическая группа: Гомеопатические средства Нозологическая классификация (МКБ 10) ›› E61.7 Недостаточность многих элементов питания ›› E63 Физические и умственные перегрузки ›› J98 Другие… … Словарь медицинских препаратов
Кофермент А
Кофермент А (КоА) — кофермент ацетилирования; один из важнейших коферментов; принимает участие в реакциях переноса ацильных групп.
Молекула КоА состоит из остатка адениловой кислоты, связанной пирофосфатной группой с остатком пантотеновой кислоты, соединённой пептидной связью с остатком β-меркаптоэтаноламина.
С КоА связан ряд биохимических реакций, лежащих в основе окисления и синтеза жирных кислот, биосинтеза жиров, окислительных превращений продуктов распада углеводов. Во всех случаях КоА действует в качестве промежуточного звена, связывающего и переносящего кислотные остатки на другие вещества. При этом кислотные остатки в составе соединения с КоА подвергаются тем или иным превращениям, либо передаются без изменений на определённые метаболиты.
Огромная заслуга в исследовании КоА принадлежит Ф. Липману, выделившему в 1947 году КоА из печени голубя, и Ф. Линену. Полный синтез КоА был осуществлён в 1961 году X. Кораной.
См. также
невитамины: ATP · CTP · S-Аденозилметионин · PAPS · Глутатион · Кофермент B · Кофермент М · Убихинон (Кофермент Q) · Метанофуран · BH4 · H4MPT
простетические группы
Полезное
Смотреть что такое «Кофермент А» в других словарях:
Кофермент Q — (Coenzyme Q10) Химическое соединение … Википедия
Кофермент A — Кофермент A … Википедия
Кофермент М — Общие … Википедия
Кофермент В — Кофермент В, Coenzyme B (2 [(7 меркапто 1 оксогептил)амино] 3 фосфонооксибутановая кислота) это кофермент, принимающий участие в окислительно восстановительных реакциях у метаногенов.[1] Молекула кофермента В содержит тиол, который принимает… … Википедия
Кофермент B — Общие … Википедия
КОФЕРМЕНТ А — (КоА) сложное природное соединение, один из важнейших коферментов. В живых клетках участвует в реакциях окисления, синтеза жирных кислот, липидов и др … Большой Энциклопедический словарь
кофермент — сущ., кол во синонимов: 14 • кодегидрогеназа (2) • козимаза (1) • … Словарь синонимов
кофермент Q — кофермент Q. См. убихинон. (Источник: «Англо русский толковый словарь генетических терминов». Арефьев В.А., Лисовенко Л.А., Москва: Изд во ВНИРО, 1995 г.) … Молекулярная биология и генетика. Толковый словарь.
Коэнзим А
Оглавление
состав
В частности, готовый кофермент A состоит из цистеамина (также тиоэтаноламина) ( 5 ), β-аланина ( 4 ), пантоевой кислоты (2,4-дигидрокси-3,3-диметилмасляной кислоты) ( 3 ), дифосфата ( 2 ) и 3′-фосфорилированный аденозин ( 1 ).
β-аланин ( 4 ) и пантотовая кислота ( 3 ) вместе также известны как пантотеновая кислота. Если рассматривать это вместе с цистеамином ( 5 ), мы говорим о пантетеине ( 5 + 4 + 3 ). 3′-фосфоаденозин можно понимать вместе с дифосфатом как 3′-фосфоаденозиндифосфат. Соответственно, кофермент А состоит из пантетеина и 3′-фосфо-АДФ.
биосинтез
Подробное описание процессов во время синтеза, включая структурные формулы, см. В разделе, посвященном веб-ссылкам.
функция
Говорят, что кофермент А активирует партнеров по связыванию за счет образования высокоэнергетической тиоэфирной связи, потому что только тогда они могут вступать в определенные химические реакции в организме с достаточной скоростью. Без кофермента А партнеры по связыванию были бы значительно менее реактивными.
Ацетил-КоА
Ацетил-кофермент А (сокращенно ацетил-КоА) представляет собой «активированный» остаток уксусной кислоты (CH 3 CO-). Он связан с SH-группой цистеаминовой части кофермента А.
Ацетил-КоА вырабатывается в организме в ходе нескольких метаболических процессов:
Ацил-КоА
Ацил-КоА участвует в расщеплении жирных кислот ( β-окисление ) путем связывания жирных кислот. В синтезе жирных кислот в организме структурно родственная простетическая группа синтазы жирных кислот, называемая белком-носителем ацила (сокращенно АСР), берет на себя роль кофермента А.
Пропионил-КоА
КОФЕРМЕНТЫ
КОФЕРМЕНТЫ (син. коэнзимы) — низкомолекулярные органические соединения биологического происхождения, необходимые в качестве дополнительных специфических компонентов (кофакторов) для осуществления каталитического действия ряда ферментов. Многие К. представляют собой производные витаминов. Биол, эффект значительной группы витаминов (группы В) определяется их превращением в К. и ферменты в клетках организма. Были сделаны попытки (и небезуспешные) прямого использования некоторых К. с леч. целями. Трудности, которые при этом возникают, состоят в том, что не всегда производятся количественные определения содержания К. в крови и органах и еще реже определяется активность ферментов, синтезирующих или разрушающих исследуемые К., в норме и патологии. Обнаруженный при каком-либо заболевании недостаток того или иного К. обычно пытаются устранить, вводя в организм соответствующий витамин. Но если нарушены системы синтеза недостающего К., что нередко имеет место, то введение такого витамина теряет смысл: терапевтический эффект можно получить только введением недостающего кофермента. С леч. целями применяют кокарбоксилазу (см. Тиамин), ФАД, коферментные формы витамина В12 (см. Цианокобаламин) и некоторые другие К. В леч. целях К. вводят парентерально, но и при этом условии не всегда имеется уверенность, что они могут без расщепления проникнуть к месту своего действия (во внутриклеточную среду).
Обладая небольшим мол. весом, К., в отличие от биокатализаторов белковой природы (ферментов), характеризуются термостабильностью и доступностью диализу. Дыхательные хромогены растений (полифенолы), глутаминовую к-ту, орнитин, бисфосфаты (дифосфаты) глюкозы и глицериновой к-ты и другие метаболиты, действующие при определенных обстоятельствах как кофакторы ферментативных процессов переноса, нередко обозначают как К. соответствующих процессов. Правильнее применять термин «кофермент» только к соединениям, биол, функция которых сводится целиком или преимущественно к их специфическому участию в действии ферментов (см.).
Термин «кофермент» был предложен Г. Бертраном в 1897 г. для обозначения функции солей марганца, которые он считал специфическим кофактором фенол азы (лакказы); однако теперь неорганические компоненты ферментных систем не принято относить к числу К. Существование истинного (органического) К. впервые установили англ. биохимики Харден (A. Harden) и Янг (W. Young) в 1904 г., показавшие, что из ферментных экстрактов дрожжевых клеток при диализе удаляется термостабильное органическое вещество, необходимое для действия ферментного комплекса, катализирующего спиртовое брожение (см.). Этот вспомогательный катализатор брожения Харден и Янг назвали козимазой; его строение было установлено в 1936 г. в лабораториях X. Эйлер- Xeльпина и О. Варбурга почти одновременно.
Механизм действия К. неодинаков. Во многих случаях они действуют в качестве промежуточных акцепторов (переносчиков) определенных хим. группировок (фосфатных, ацильных, аминных и др.), атомов водорода или электронов. В других случаях К. участвуют в активировании молекул субстратов ферментативных реакций, образуя с этими молекулами реакционно-способные промежуточные соединения. В виде таких соединений субстраты подвергаются определенным ферментативным превращениям; таковы функции глутатиона (см.) как кофермента глиоксалазы и дегидрогеназы формальдегида, КоА — при ряде превращении жирных кислот (см.) и других органических к-т и т. д.
Типичные К. образуют непрочные сильно диссоциированные соединения со специфическими белками (апоферментами) растворимых ферментов, от которых они легко могут быть отделены путем диализа (см.) или гель-фильтрация (см.). При многих реакциях переноса групп, протекающих при сопряженном действии двух ферментных белков, происходит поочередное обратимое присоединение к молекулам этих белков частиц К. в двух формах — акцепторной и донорной (напр., окисленной и восстановленной, фосфорилированной и нефосфорилированной). В приведенной ниже схеме показан (в несколько упрощенной форме) механизм обратимого переноса водорода между молекулой донора водорода (АН2) и молекулой акцептора (Б) при действии двух дегидрогеназ (Фа и Фб) и кофермента (Ко):
В полном цикле окислительно-восстановительного процесса (реакции 1—6) кофермент кодегидрогеназа не изменяется и не входит в баланс продуктов реакции, т. е. служит катализатором. Если же рассматриваются последовательные фазы цикла, протекающие каждая с участием одного фермента (реакции 1—3 и 4—6), то Ко и КоН2 выступают наравне с молекулами АН2, А, Б, БН2 в качестве второго субстрата. В этом же смысле относительным является различие между субстратами и диссоциирующими К., участвующими в сопряженных реакциях переноса фосфатных, ацильных, гликозильных и других групп.
У многих двухкомпонентных ферментов, построенных по типу протеидов, апофермент образует с небелковым термостабильным компонентом прочное, труднодиссоциирующее соединение. Небелковые компоненты ферментов-протеидов, обычно называемые простетическими группами (напр., флавиновые нуклеотиды, пиридоксальфосфат, металлопорфирины), взаимодействуют с субстратом, оставаясь на всем протяжении ферментативной реакции в составе нерасщепленной молекулы одного протеида. Термин «кофермент» обычно распространяют и на химически взаимодействующие с молекулами субстратов, прочно связанные органические простетические группы ферментов, которые трудно отграничить от легко диссоциирующих К., т. к. между обоими типами кофакторов существуют постепенные переходы.
Точно также нельзя провести резкой грани между К. и нек-рыми промежуточными продуктами обмена веществ (метаболитами), которые в ферментативных процессах выступают то как обычные субстраты, подвергающиеся в данном процессе в основном необратимому изменению, то как необходимые вспомогательные катализаторы при сопряженных ферментативных превращениях, из которых эти метаболиты выходят неизмененными. Метаболиты такого рода могут служить промежуточными акцепторами тех или иных групп в процессах ферментативного переноса, протекающих аналогично процессу, схематично изображенному выше (напр., роль полифенолов как переносчиков водорода в дыхании растительных клеток, роль глутаминовой к-ты в переносе аминных групп путем реакций трансаминирования и т. п.), или в более сложных циклических превращениях с участием нескольких ферментов (примером может служить функция орнитина в цикле образования мочевины). Несколько иной характер носит коферментоподобное действие 1,6-бисфосфоглюкозы, к-рая служит необходимым кофактором и в то же время промежуточной ступенью в процессе межмолекулярного переноса фосфатных остатков при взаимопревращении 1-фосфоглюкозы и 6-фосфоглюкозы под действием фосфоглюкомутазы, когда молекула кофактора переходит в молекулу конечного продукта, отдавая один фосфатный остаток исходному продукту, из к-рого при этом образуется новая молекула кофактора. Точно такую же функцию выполняет 2,3-бисфосфоглицериновая к-та при катализируемом другой фосфомутазой взаимопревращении 2-фосфоглицериновой и 3-фосфоглицериновой к-т.
К. весьма разнообразны по хим. строению. Однако чаще всего среди них встречаются соединения двух типов: а) нуклеотиды и некоторые другие органические производные фосфорной к-ты; б) пептиды и их производные (напр., фолиевая к-та, КоА, глутатион). У животных и у многих микроорганизмов для построения молекул ряда К. необходимы соединения, которые этими организмами не синтезируются и должны доставляться с пищей, т. е. витамины (см.). Водорастворимые витамины группы В в большинстве своем входят в состав К., строение и функции которых известны (это относится к тиамину, рибофлавину, пиридоксалю, никотинамиду, пантотеновой к-те), или же могут сами действовать как активные молекулы К. (витамин В12, фолиевая к-та). То же, вероятно, относится и к другим водо- и жирорастворимым витаминам, роль которых в процессах биол, катализа еще полностью не выяснена.
Ниже перечислены важнейшие К. с указанием типа их строения и основных видов ферментативных превращений, в которых они участвуют. В статьях об отдельных К. приведены более детальные сведения об их структуре и механизме действия.
Коферменты нуклеотидной природы. Адениловые рибонуклеотиды (аденозин-5′-моно-, ди- и трифосфорные к-ты) участвуют в многочисленных реакциях активирования и переноса орто- и пирофосфатных остатков, остатков аминокислот (аминоацилов), угольной и серной к-т, а также в ряде других ферментативных превращений. Аналогичные функции в определенных случаях выполняют производные инозин-5′-фосфорной и гуанозин-5′-фосфорной к-т.
Гуаниловые рибоиуклеотиды (гуанозин-5′-моно-, ди- и трифосфорные к-ты) играют роль К. при реакциях переноса остатка янтарной к-ты (сукцинила), биосинтезе рибонуклеопротеидов в микросомах, биосинтезе адениловой к-ты из инозиновой и, возможно, при переносе остатков маннозы.
Цитидиловые рибонуклеотиды (цитидин-5′-фосфорные к-ты) при биосинтезе фосфатидов играют роль К. переноса остатков О-фосфоэтанол холина, О-фосфоэтаноламина и т. д.
Уридиловые рибонуклеотиды (уридин-5′-фосфорные к-ты) выполняют функции К. в процессах трансгликозилирования, т. е. переноса остатков моноз (глюкозы, галактозы и др.) и их производных (остатков гексозаминов, глюкуроновой к-ты и т. п.) при биосинтезе ди- и полисахаридов, глюкуронозидов, гексозаминидов (мукополисахаридов), а также при активировании остатков сахаров и их производных в некоторых других ферментативных процессах (напр., взаимопревращении глюкозы и галактозы и др.).
Никотинамидадениндинуклеотид (НАД) участвует в важнейших для клеточного обмена реакциях переноса водорода в качестве специфического К. многочисленных дегидрогеназ (см.).
Никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ) участвует в важнейших для клеточного обмена реакциях переноса водорода в качестве специфического К. некоторых дегидрогеназ.
Флавинмононуклеотид (ФМН) участвует в биол, переносе водорода как К. (простетическая группа) некоторых флавиновых («желтых») окислительных ферментов.
Флавинадениндинуклеотид (ФАД) участвует в биол, переносе водорода как К. (простетическая группа) большинства флавиновых («желтых») окислительных ферментов.
Кофермент B12 [KoB12; син. кобаламин, ДБК-кофермент, альфа-(5,6-диметилбензимидазолил)-кобамидцианид]. Возможно, что разнообразные биол, функции витамина В12, хим. механизм которых еще не ясен, напр, в процессе кроветворения, при биосинтезе метильных групп, превращениях сульфгидрильных групп (SH-групп) и т. д., обусловлены его ролью как К. в процессе биосинтеза белков-ферментов.
Другие коферменты, содержащие фосфатные остатки. Дифосфотиамин служит К. при декарбоксилировании (простом и окислительном) пировиноградной, альфа-кетоглутаровой и других альфа-кетокислот, а также при реакциях расщепления углеродной цепи фосфорилированных кетосахаров под действием особой группы ферментов (кетолазы, транскетолазы, фосфокетолазы).
Пиридоксальфосфат конденсируется с аминокислотами (и аминами) в активные промежуточные соединения типа оснований Шиффа (см. Шиффа основания); является К. (простетической группой) ферментов, катализирующих реакции трансаминирования и декарбоксилирования, а также многих других ферментов, которые осуществляют разнообразные превращения аминокислот (реакции расщепления, замещения, конденсации), играющие важную роль в клеточном обмене.
Коферменты пептидной природы. Кофермент формилирования. Восстановленная фолиевая к-та и ее производные, содержащие три или семь остатков глутаминовой к-ты, соединенных гамма-пептидными связями, играют роль К. в промежуточном обмене так наз. одноуглеродных, или «C1», остатков (формила, оксиметила и метила), участвуя как в реакциях переноса этих остатков, так и в их окислительно-восстановительных взаимопревращениях. Формильные и оксиметильные производные Н4-фолиевой к-ты являются «активными формами» муравьиной к-ты и формальдегида в процессах биосинтеза и окисления метильных групп, в обмене серина, глицина, гистидина, метионина, пуриновых оснований и т. д.
Глутатион. Восстановленный глутатион (Г-SH) действует по типу К. при превращении метилглиоксаля в молочную к-ту под влиянием глиоксалазы, при ферментативной дегидрогенизации формальдегида, в определенных стадиях биол, окисления тирозина и т. д. Кроме того, глутатион (см.) играет большую роль в защите различных тиоловых (сульфгидрильных) ферментов от инактивирования в результате окисления SH-групп или связывания их тяжелыми металлами и другими SH-ядами.
Прочие коферменты. Липоевая кислота является вторым К. дегидрогеназ пировиноградной и альфа-кетоглутаровой к-т (наряду с дифосфотиамином); при действии этих ферментов остаток липоевой к-ты, связанный амидной связью (СО — NH) со специфическими ферментными белками, выполняет функции промежуточного акцептора (переносчика) водорода и ацильных остатков (ацетила, сукцинила). Другие предполагаемые функции этого К. недостаточно изучены.
Витамин E (токоферол), витамин К (филлохинон) и продукты их окислительно-восстановительиых превращений или близкородственные производные n-бензохинона (убихинон, кофермент Q) рассматриваются как К. (переносчики водорода), участвующие в определенных промежуточных реакциях дыхательной окислительной цепи и в сопряженном с ними дыхательном фосфорилировании (см.). Установлено, что филлохинон (витамин К) играет роль К. в биосинтезе остатков альфа-карбоксиглутаминовой к-ты, входящих в состав молекул белковых компонентов системы свертывания крови.
Биотин — водорастворимый витамин, выполняющий роль К. или простетической группы в составе ряда ферментов, катализирующих реакции карбоксилирования — декарбоксилирования некоторых органических к-т (пировиноградной, пропионовой и др.). Эти ферменты имеют строение биотинил-протеидов, в которых соответствующий биотину ацильный остаток (биотинил) присоединен амидной связью к N6-аминогруппе одного из остатков лизина молекулы белка.
Аскорбиновая кислота служит активатором ферментной системы окисления тирозина в животных тканях и некоторых других ферментных систем (гидроксилаз), при действии которых в ядро ароматических и гетероциклических соединений, в т. ч. пептидно-связанных остатков пролина при биосинтезе коллагена (см.) и родственных белков, вводятся гидроксильные группы. В этих системах аскорбиновая к-та играет роль второго субстрата — донора водорода, окисляемого молекулярным кислородом параллельно с циклическим субстратом, а не роль истинного К. (специфического биокатализатора).
Библиография: Болдуин Э. Основы динамической биохимии, пер. с англ., с. 55 и др., М., 1949; Витамины, под ред. М. И. Смирнова, М., 1974; Диксон М. и Уэбб Э. Ферменты, пер. с англ., М., 1966; Коферменты, под ред. В. А. Яковлева, М., 1973; Кочетов Г. А. Тиаминовые ферменты, М., 1978, библиогр.; Ферменты, под ред. А. Е. Браунштейна, с. 147, М., 1964, библиогр.