какую функцию выполняют интегральные белки мембраны
Интегральные белки
Интегральный мембранный белок (ИМБ, IMP или просто интегральный белок) — это один из типов мембранных белков, которые прочно связаны с цитоплазматической мембраной (интегрированы, встроены в мембрану). Они составляют значительную часть белков, закодированных в геноме любого организма. Интегральные белки могут быть погружены в мембрану полностью, а иногда даже пронизывают её насквозь. В этом смысле, все трансмембранные (пересекающие мембрану насквозь) белки являются интегральными белками, но не все интегральные — трансмембранными. Связь интегральных белков с липидами билипидного слоя мембраны очень прочная и определяется, главным образом, гидрофобными взаимодействиями между молекулами белков и липидов.
Важная особенность интегральных белков — наличие в их полипептидной цепи довольно протяжённых участков с преобладающим содержанием неполярных аминокислот. Как правило, эти участки имеют конформацию α-спирали, на наружной стороне которой расположены боковые углеводородные фрагменты аминокислотных остатков, в результате чего вся спираль в целом приобретает гидрофобный характер. Доля α-спиральных участков в мембранных белках довольно велика (составляет 30—50 %), остальная часть полипептидной цепи находится преимущественно в форме клубка (глобулы). Участков с β-структурой, как правило, мало, но если они есть, то такой белок как правило имеет форму бета-бочонка.
Интегральные белки можно разделить на две группы:
— политопические интегральные белки, или «трансмембранные белки»;
Одним из главных препятствий при структурном изучении интегральных белков биологических мембран является их низкая растворимость в воде. Мембранные белки практически нерастворимы в водных буферных системах, и это фактически исключает использование для их изучения протеолитических ферментов в традиционной форме. Эта же проблема мешает получению их точных атомных структур методом рентгеноструктурного анализа, поскольку мембранные белки с трудом образуют кристаллы. По этой причине для выяснения их третичной и четвертичной структуры часто используется метод моделирования на основе пространственной структуры гомологичных, т.е. сходных с ними, белков.
Интегральные мембранные белки включают в себя белки-транспортёры, линкеры, ионные каналы, рецепторы, ферменты, структурные домены мембранных якорей, белки, участвующие в накоплении и передаче энергии, и белки, ответственные за клеточную адгезию (прилипание).
Примеры интегральных белков:
Интегральный белок – определение, функция, структура, викторина
Определение интегрального белка
Интегральный белок, иногда называемый интегральным мембранным белком, представляет собой любой белок, который имеет специальную функциональную область с целью обеспечения своего положения в клеточной мембране. Другими словами, цельный белок запирает себя в клеточной мембране. Это происходит с регионами аминокислоты которые привлекают к середине плазматическая мембрана, Типичный цельный белок можно увидеть на рисунке ниже.
Интегральный белок, видимый здесь, проникает через плазматическую мембрану (P) несколько раз. Это не всегда так, некоторые интегральные белки имеют только одну область, которая простирается в гидрофобный внутренний слой плазматической мембраны. Область белка, видимая зеленым цветом, также гидрофобна. Положительное влияние этих неполярных взаимодействий и отрицательная сила попыток втолкнуть в область, заполненную водой, сохраняют целостные белки на месте. Помимо этой основной функции, обусловленной сходной структурой всех интегральных белков, один интегральный белок может принимать участие во многих различных реакциях.
Цельный белок можно сравнить с периферическим белком. Периферический белок часто прикрепляется к плазматической мембране, но только к головкам фосфолипид молекулы. Большинство из них могут легко отсоединиться и на самом деле не связаны внутри мембраны. Интегрированный белок из-за химического состава окружающей среды никогда не может покинуть плазматическую мембрану. Иногда периферийный белок и цельный белок будут работать вместе, чтобы выполнить задачу.
Интегральная функция белка
Конечная функция каждого интегрального белка варьируется в зависимости от организм, органеллы и даже по расположению вдоль микроскопического кусочка плазматической мембраны. Один цельный белок может функционировать как мессенджер, передавая сигнал между внеклеточным пространством и цитозоль, Многие цельные белки, подобные этому, используются при приеме гормонов и передаче их сообщений.
Некоторые цельные мембранные белки являются частью больших комплексов белков, ответственных за ряд реакций, которые происходят через мембрану. АТФ-синтаза Например, это мультибелковый комплекс, который продуцирует АТФ в живых организмах от растений до человека. Он расположен на внутренней митохондриальной мембране. Здесь цепь переноса электронов имеет накопленные ионы на одной стороне мембраны, создавая градиент. АТФ-синтаза использует давление этого градиента, как гидроэлектрическая плотина, и использует энергию, предоставленную для производства АТФ.
Другой цельный белок может не пройти весь путь через плазматическую мембрану. Вместо этого эти интегральные белки, возможно, должны быть связаны с мембраной, чтобы их продукт легко выводился. Некоторые из белков, ответственных за производство нейротрансмиттеров, действуют таким образом. Это позволяет накапливать продукт там, где он больше всего необходим, на самых кончиках нейронов, где может быть выпущен сигнал.
Интегральная структура белка
Хотя структура интегрального белка вне области связывания с плазматической мембраной может широко варьироваться в зависимости от функции, существует только три общих темы связывания с плазматической мембраной в живых клетках, о которых мы знаем в настоящее время. Первые два включают последовательность аминокислот, из которых состоит белок, а третий включает в себя модификацию белка после его создания, что дает ему основание на липидной основе в плазматической мембране.
Альфа Хеликс
Альфа-спираль – это форма, производимая определенной цепью аминокислот, которая выглядит именно так, как следует из ее названия. Взаимодействия между аминокислотами рядом друг с другом создают изгиб вниз и внутрь, создавая структуру, похожую на спиральную лестницу. Альфа-спирали имеют тенденцию быть неполярными, что дает им явное преимущество в том, что они остаются связанными внутри гидрофобного хвостового участка мембраны. Трансмембранная альфа-спираль проходит через всю мембрану. Интегральный белок может иметь только одну область альфа-спирали, как показано в крайнем левом углу изображения ниже.
Бета баррель
Бета-лист представляет собой сложную сложную цепочку аминокислот, которая образует уплощенный, жесткий лист. Как и альфа-спираль, это одна из основных форм, которые может принимать цепочка аминокислот. Когда многие бета-листы проходят через мембрану, создавая поры, структура называется бета-баррель. Снаружи бета-листов имеются гидрофобные остатки, и цельный белок может быть зафиксирован в плазматической мембране. Как и трансмембранная альфа-спираль, бета-цилиндр требует правильной последовательности аминокислот для целостного белка для поддержания контакта с мембраной.
Липидный Якорь
Липидный якорь – это неполярное гидрофобное соединение с некоторыми белками, которое позволяет ему встраиваться в плазматическую мембрану. Вместо того, чтобы быть закодированным в генетический код белка, сам белок модифицируется с помощью другого процесса. Посредством биохимической реакции жирная кислота или другой липид ковалентно связывается с самим белком, обычно на одном конце. Затем липид используется в составе плазматической мембраны, где он по своей природе захватывается другими липидами хвостовых областей фосфолипидов. Цельный белок с липидным якорем не изображен на изображении выше.
викторина
1. Что из следующего является определяющим признаком интегрального белка?A. Часть, которая связывается с гидрофобной областью плазматической мембраныB. Прикрепление к плазматической мембране любым способомC. Проведение ферментативных реакций вблизи мембраны
Ответ на вопрос № 1
верно. Интегральный белок может обладать ферментативной активностью, но он также может быть просто структурным белком. Часть названия подразумевает, что белок интегрируется в плазматическую мембрану, а не просто притягивается к ней, как в случае с периферические белки,
2. Ученый в лаборатории научился отделять цельные белки от плазматической мембраны. Он просто кладет клетки в решение содержащие моющее средство, как мыло для посуды, и белки извлекаются из мембраны. Что моющее средство должно делать с белками, чтобы извлечь их целиком?A. Разрушая связи их аминокислотB. Замена связей плазматических мембран со связями молекул моющего средстваC. Физически вырезать цельный белок из мембраны
Ответ на вопрос № 2
В верно. Цельные мембранные белки окружены моющими молекулами, которые проталкиваются между фосфолипидами. Как и фосфолипиды, моющие молекулы имеют как полярные, так и неполярные области. Они имеют гораздо более высокое сродство к неполярным взаимодействиям, что заставляет их окружать цельный белок. Когда все связи между белком и мембраной заменяются связями с детергентом, цельный белок освобождается.
3. Рассматривая только генетический код, как можно отличить цельный белок от белка, который не связывается с мембраной?A. Невозможно сказать, просто взглянув на генетика B. Посмотрите, сколько А и Т есть в кодеC. Ищите признаки альфа-спиралей и бета-бочек
Ответ на вопрос № 3
С верно. Присутствие альфа-спиралей и бета-бочек можно обнаружить простым анализом генетического кода. Компьютерное моделирование достаточно продвинуто, и мы знаем достаточно об этих структурах, чтобы предсказать их присутствие. Если их присутствие предсказано, и структура предполагает, что они также являются гидрофобными остатками, это, вероятно, означает, что они будут размещены или найдут путь к ближайшей плазматической мембране в виде интегрального белка.
Мембранные белки. Особенности строения, локализация, функции
» data-shape=»round» data-use-links data-color-scheme=»normal» data-direction=»horizontal» data-services=»messenger,vkontakte,facebook,odnoklassniki,telegram,twitter,viber,whatsapp,moimir,lj,blogger»>
Мембранные белки – особенности строения
Если липиды – относительно низкомолекулярые соединения с молекулярным весом около 1000 дальтон (1 килодальтон, кДа), то белки относятся к высокомолекулярным соединениям. Их молекулярный вес достигает 1000 кДа и более.
Некоторые аминокислоты плохо укладываются в спирали и возникает так называемая β-складчатая структура. Кроме того, остатки цистеина, даже расположенные на большом расстоянии друг от друга, могут сшиваться между собой ковалентными S–S связями. В результате белковая молекула сворачивается в компактную глобулу. Глобулярная структура характерна для белков, функционирующих в гидрофильной среде (в цитоплазме). Имеются и белки, которые в силу особенностей аминокислотного состава (в частности, низкого содержания пролина) принимают форму длинных фибрилл (фибриллярные белки).
Поскольку функции белков определяются особенностями их структуры и упаковки, ученые обращают особое внимание на это обстоятельство. Различают несколько видов белковых структур, различающихся по сложности. Последовательность аминокислот называют первичной структурой, поскольку именно она во многом определяет свойства белковой молекулы. По-видимому, именно в первичной структуре «записана» информация о том, какая будет вторичная структура белка, составленная из α-спиралей и β-складок. Белковые глобулы рассматривают как пример третичной структуры – на ее уровне формируется специфическая ферментативная, рецепторная и другие виды активности белковой молекулы. При ассоциации нескольких глобул определенным образом между собой образуется четвертичная структура, приобретающая способность тонкой регуляции белковых функций. Как происходит образование белковых ассоциатов при формировании четвертичной структуры?
Если полярных участков в молекуле белка недостаточно для того, чтобы изолировать гидрофобные участки глобулы от соприкосновения с водой, то часть из них окажется на поверхности. Для того, чтобы уменьшить невыгодные контакты с водой, гидрофобные белки образуют ассоциаты, состоящие из нескольких субъединиц. Именно такое строение имеет подавляющее число мембранных белков, поэтому можно предположить, что в их составе преобладают аминокислоты с неполярными радикалами. Для ряда мембранных белков это действительно справедливо.
Рис. 24. Структура гликопротеина
Молекула гликопротеина состоит из белкового остова, к которому присоединены сахарные цепочки. Длина и состав цепочек могут варьировать. Заштрихованными фигурами обозначены радикалы аминокислот. Важный белковый компонент мембраны – гликопротеины – белковые молекулы, содержащие углеводные цепочки (рис. 24). Периферические белки или домены интегральных белков, расположенные на наружной поверхности мембраны, почти всегда гликозилированы.
Углеводные цепочки гликопротеинов имеют разнообразную структуру. Роль гликопротеинов в жизни клетки многообразна. Некоторые из них играют роль ферментов, другие обладают гормональной активностью. Предполагают, что одна из функций процесса гликозилирования – обеспечить возможность белкам, синтезированным в аппарате Гольджи, транспорта через клеточную мембрану. Гликопротеины, расположенные на поверхности клеток, ответственны за такие важные процессы, как взаимное распознавание клеток – с их помощью клетки многоклеточного организма устанавливают межклеточные контакты. Они, по-видимому, также служат материалом, склеивающим клетки одного типа между собой. Предполагают также, что от структуры гликопротеинов зависят устойчивость и многие другие свойства клеточной поверхности. Гликозилированные белки обладают резистентностью к протеолизу и поэтому имеют большую длительность жизни. Гликопротеины, находящиеся на поверхности эритроцитов, определяют группу крови.
ЛОКАЛИЗАЦИЯ И ПОДВИЖНОСТЬ БЕЛКОВ В БИСЛОЕ
Мембраны содержат от 20 до 80% белка (по весу). При этом в разных мембранах количество белков существенно различается. Так, в мембранах митохондрий на долю белков приходится около 75%, а в плазматической мембране клеток миелиновой оболочки – около 25%. Так как липидные молекулы имеют небольшой размер (5 Å) и невысокую молекулярную массу, их число в 50 раз больше числа белковых молекул. Поэтому белковые молекулы как бы вкраплены в липидный бислой мембраны.
Белки различаются по своему положению в мембране (рис. 25). Молекулы белков могут глубоко проникать в липидный бислой и пронизывать его (интегральные белки), либо прикрепляться к мембране разными способами (периферические белки). Периферические белки отличаются от интегральных меньшей глубиной проникновения в бислой и более слабыми белок-липидными взаимодействиями (то есть меньшей зависимостью от бислоя). Периферические белки могут обратимо менять свой статус, прикрепляясь к мембране на определенное время (такие белки называют амфипатическими). Прикрепляясь к мембране, они взаимодействуют либо с интегральными белками, либо с поверхностными участками липидного бислоя, приобретая новые свойства. Деление мембранных белков на периферические и интегральные определяется их структурой, количеством гидрофобных аминокислот и их расположением в первичной структуре, то есть всеми теми свойствами, которые обеспечивают взаимодействие белка с бислоем. Для амфипатических белков имеются специальные сигналы, стимулирующие их ассоциацию с мембраной (часто таким сигналом является их фосфорилирование специфическими киназами, изменяющее их третичную структуру и гидрофобность, точнее – лиотропность). К таким белкам, например, относят протеинкиназу С, факторы свертывания крови.
Белки, образующие комплексы с интегральными белками (к ним относится ряд пищеварительных ферментов, участвующих в гидролизе крахмала и белков), прикрепляются к интегральным белкам мембран микроворсинок кишечника. Примерами таких комплексов могут быть сахараза-изомальтаза и мальтаза-гликоамилаза. Полярные или заряженные домены белковой молекулы могут взаимодействовать с полярными «головами» липидов, образуя ионные и водородные связи.
Интересный пример регулируемого взаимодействия с мембраной был обнаружен при изучении аминокислотной последовательности интактной формы микросомного цитохрома b5 (рис. 25). Этот белок участвует в различных окислительно-восстановительных реакциях в качестве переносчика электронов. Его относительно короткий участок пептидной цепи вблизи карбоксильного конца состоит сплошь из гидрофобных аминокислот. Если «гидрофобный якорь» удалить с помощью протеолиза, гемсвязывающий домен теряет связь с мембраной и высвобождается в среду. Локализованный в мембране гидрофобный домен или «якорь» является еще одним характерным элементом структуры мембранных белков. С помощью такой структуры происходит закрепление периферических белков в мембране. Согласно классификации, интегральные белки пронизывают липидный бислой. Размер интегральных мембранных белков в среднем составляет 80 Å, но встречаются и более крупные белки – до 350 Å величиной (белок тилакоидов хлоропластов).
Обычно эти белки обладают выраженной асимметрией и, соответственно, асимметрично расположены в мембране (рис. 25). Некоторые из трансмембранных белков пронизывают мембрану один раз (гликофорин) – битопические, другие имеют несколько участков (доменов), последовательно пересекающих бислой – политопические (рис. 26). Монотопические белки относятся к периферическим белкам (рис. 25).
Рассмотрим битопический белок – гликофорин из мембраны эритроцитов. В его аминокислотной последовательности был обнаружен короткий участок, состоящий из 23 неполярных аминокислот, расположенный примерно в середине цепи. Исследования показали, что молекула гликофорина полностью пронизывает мембрану, причем погруженный в мембрану гидрофобный участок имеет α-спиральную структуру.
Примером политопических белков являются транспортные АТФазы, бактериородопсин. Для бактериородопсина из мембраны Halobacterium halobium по данным рентгеноструктурного исследования фотосинтетических реакционных центров бактерий было показано, что его молекула содержит несколько α-спиральных участков, последовательно пересекающих бислой (рис. 27). Многие мембранные белки состоят из двух частей: из участков, богатых полярными аминокислотами, и участков, обогащенных неполярными аминокислотами. Эти белки упакованы в мембранный бислой так, что их неполярные участки контактируют с гидрофобными участками бислоя.
Анализ аминокислот некоторых мембранных белков показал, что они содержат примерно столько же полярных аминокислот, сколько и обычные водорастворимые белки, тем не менее в воде они растворяются очень плохо. Причина их гидрофобности кроется не в самом аминокислотном составе, а в порядке чередования аминокислотных остатков – гидрофобные аминокислотные радикалы не рассеяны вдоль по полипептидной цепи, а сконцентрированы в гидрофобные домены.
Некоторые мембранные белки увеличивают свою гидрофобность с помощью ковалентной связи с липидными компонентами мембран. Эти белки используют для более прочного контакта с бислоем миристиновую С 14:0 или пальмитиновую С 16:0 жирные кислоты или гликозилфосфатидилинозитол. Белки, связанные с жирными кислотами, локализованы, в основном, на цитоплазматической поверхности плазматической мембраны, а белки, связанные с гликозилфосфатидилинозитолом – на наружной.
В структуре многих мембранных белков, как правило, четко различаются участки, ответственные за их биологическую активность. Очень часто биологически активный участок состоит преимущественно из полярных аминокислот, тогда как не активные домены построены, главным образом, с участием аминокислот с неполярными радикалами. Поэтому вероятно, что полярная часть мембранного белка контактирует с цитоплазмой и с полярными головами липидов и обеспечивает функциональную активность белка, а неполярная часть связывается с углеводородными цепями липидных молекул и обеспечивает структурную устойчивость молекулы. Однако такое правило не является универсальным. Так, белки, превращающие гидрофобные субстраты (к ним относятся, например, гидроксилазы не растворимых в водной фазе ксенобиотиков) имеют гидрофобные карманы, концентрирующие молекулы субстрата для его ферментативной модификации. Таким образом, мы видим, что мембранные белки обычно связываются с мембраной с помощью нековалентных взаимодействий двух типов: – электростатических (на уровне полярных голов фосфолипидов) и гидрофобных (в толще бислоя).
Белки в бислое весьма лабильны и могут совершать различные виды движений, при этом подвижность белков в бислое и их ассоциация контролируется липидами (рис. 28, I). Некоторые мембранные белки перемещаются вдоль бислоя (рис. 28, II). Например, фосфолипаза А, связываясь цитоплазматической поверхностью мембраны, может латерально перемещаться по поверхности бислоя и гидролизовать несколько тысяч фосфолипидов до тех пор, пока не диссоциирует от мембраны. Латеральная диффузия интегральных белков в мембране ограничена их большими размерами, взаимодействием с другими мембранными белками, а также элементами цитоскелета или внеклеточного матрикса. Однако она также имеет вполне измеримую величину.
Вращательная подвижность белков (рис. 28, III) связана с их вращением вокруг оси, перпендикулярной поверхности бислоя. Периферические белки оказывают менее значительное воздействие на состояние и подвижность ацильных цепей фосфолипидов. Напротив, интегральные белки сильно ограничивают подвижность аннулярных липидов, которые их непосредственно окружают в мембране. По этой причине аннулярные липиды называют связанными (иммобилизованными). Они по своему поведению и подвижности отличаются от липидов суммарного липидного бислоя. Белковые молекулы ограничивают подвижность примыкающих к их поверхности липидов, и аннулярный слой оказывается более упорядоченным. Количество связанных липидов зависит от насыщенности мембраны белками.
БЕЛОК-ЛИПИДНЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
Анализ белок-липидных взаимодействий в мембране позволяет выделить контакты 4 основных типов (рис. 29).
1 тип: наиболее часто распространен случай, когда внедряющийся в бислой белок вызывает локальное возрастание упорядоченности части липидной массы (создание аннулярного слоя). Так действуют бактериородопсин, грамицидин (пептидный ионофор, увеличивающий проницаемость мембран для ионов) и многие другие интегральные мембранные белки.
2 тип: периферические белки, не проникающие на всю глубину бислоя, вызывают эластическую деформацию одной его стороны. Такое влияние на физико-химические параметры бислоя характеризуется определенным дальнодействием. Именно им определяется облегчение взаимодействия мембранных рецепторов с инсулином и другими гормонами.
4 тип: сочетание гидрофильных и гидрофобных свойств белковой молекулы может обеспечить не только проникновение белка через бислой, но и существенное давление на него, приводящее к изменению геометрии бислоя – сжиманию одних частей и уширению других (например, в случае белка эритроцитарных мембран гликофорина).
Рис. 29. Вызванная белком модификация бислоя
ФУНКЦИИ МЕМБРАННЫХ БЕЛКОВ
Как правило, именно белки ответственны за функциональную активность мембран. К таким белкам относятся разнообразные ферменты, транспортные белки, рецепторы, каналы, белки, образующие поры (аквапорины), то есть разнообразные белковые структуры, которые обеспечивают уникальность функций каждой мембраны. Мембранные белки по биологической роли можно разделить на три группы:
I. Белки-ферменты наиболее распространены среди всех мембранных белков. В их число входят как интегральные (мембранные АТФазы), так и периферические (ацетилхолинэстераза, кислая и щелочная фосфатазы, РНКаза) белки. Ферменты – большие молекулы, в то время как размеры молекул веществ (субстратов), вступающих в ферментативные реакции, обычно в тысячи раз меньше. Фермент взаимодействует с субстратом небольшим участком своей поверхности – активным центром. Специфичность фермента всегда определяется тем, насколько поверхность его активного центра соответствует поверхности субстрата. Этот принцип структурного соответствия повсеместно используется и в работе белков клеточных мембран. В дополнение к этому надо учесть, что конформация внедряющихся в мембрану белков зависит от мембранного бислоя, так что и их ферментативная активность контролируется мембранными липидами. Этот контроль может реализоваться благодаря как влиянию на сродство к субстратам или на их доступность, так и воздействию на длительность жизни (прочность) белковых ассоциатов мембранных ферментов, образующихся в клеточной мембране.
Ферменты входят в состав как плазматических, так и внутриклеточных мембран. Например, на наружной мембране эпителиальных клеток, выстилающих пищеварительные органы, имеются ферменты, осуществляющие расщепление питательных веществ еще до того, как они попадут внутрь клетки (этот процесс, открытый отечественным физиологом А.М. Уголевым носит название «мембранное пищеварение»). Наружная мембрана клеток печени содержит более 20 различных ферментов.
Мембранные ферменты нуждаются в контакте с окружающими их липидами. Когда их извлекают из липидного окружения (например, когда липиды экстрагируются из мембраны неполярными растворителями), работа мембранных ферментов нарушается (меняются особенности кинетики или характера влияния посторонних веществ или же вовсе прекращается). Активность таких мембранных ферментов удается частично восстановить, если к ним добавить липидные мицеллы. Анализ природы липидов, активирующих мембранные ферменты, демонстрирует отсутствие строгой специфичности – определяющим является гидрофильно-липофильный коэффициент липидной смеси. В ряде случаев активировать делипидированный фермент удается даже детергентом. Однако такой реактивированный фермент теряет способность воспринимать регулирующие сигналы извне, которые управляли его работой в «живой» мембране.
Активирующее действие липидов на мембранные ферменты может быть, по меньшей мере, двояким. Во-первых, в присутствии липидов может меняться форма молекулы мембранного фермента, так что его активный центр становится доступным для субстрата. Во-вторых, липиды могут играть роль организатора ансамбля или конвейера, состоящего из многих ферментов. Молекулы мембранных ферментов содержат большие неполярные гидрофобные участки. Поэтому в водной среде они агрегируют, из-за чего большая часть активных центров маскируется. В присутствии липидов мембранные ферменты организуются в ансамбли, окруженные аннулярными липидными молекулами, и их ферментативная активность может проявиться в полной мере. Для нормальной работы мембранных ферментов существенно, чтобы окружающие их липиды находились в жидком агрегатном состоянии.
II. Рецепторными белками называют белки, специфически связывающие те или иные низкомолекулярные вещества. При связывании специфических лигандов рецепторные белки обратимо меняют свою форму. Эти изменения запускают внутри клетки ответные химические реакции. Таким способом клетка воспринимает различные сигналы, поступающие из внешней среды, и отвечает на них. Белки-рецепторы и белки, определяющие иммунную реакцию клетки, – антигены, также могут быть как интегральными, так и периферическими компонентами мембраны (рис. 25). Часто рецепторы входят в состав более сложных мембранных комплексов, содержащих белки-исполнители. Например, холинорецептор воспринимает сигнал от нейромедиатора и передает его на белок-каналообразователь. Эта реакция открывает проницаемость мембраны для ионов натрия и калия и формирует возбуждающий потенциал.
III. Структурные мембранные белки лишены явных ферментативных свойств, возможно потому, что в химическом отношении они мало изучены. Их исследование затрудняется главным образом двумя обстоятельствами. Во-первых, структурные белки как бы «немы», то есть, не обладают известной ферментативной активностью. Во-вторых, структурные белки имеют в составе своих молекул обширные гидрофобные участки. При очистке они легко образуют тесные ассоциаты друг с другом или с липидами, что затрудняет их характеристику.