какую форму имеют глобулярные белки
Глобулярные белки
По особенностям структуры и форме молекулы белки делятся фибриллярные и глобулярные. Глобулярные белки – это простые соединения, форма которых стремится к сферической или эллипсоидной, такой внешний вид они получили благодаря свернутым в шарики полипептидным цепям.
Условно глобулярные белки можно разделить на истинные глобулины и псевдоглобулины. Истинные не являются растворимыми в воде, псевдоглобулины – частично растворимы.
К глобулярным белкам относятся практически все ферменты (около 2000), некоторые гормоны, например, инсулин, иммуноглобулины, антитела, а также некоторые другие белки, которые выполняют ряд вспомогательных, регуляторных и транспортных функций. Главное их функциональное отличие от фибриллярных белков заключается именно в динамичности. Именно благодаря тому, что данные белки обладают динамическим, а не статическим характером, так широк спектр выполняемых ими функций.
Существует ряд белков, которые относятся к промежуточному классу, то есть с одной стороны они рассматриваются как глобулярные, с другой – как фибриллярные. Примером такого белка может служить миозин, фибриоген крови и т.д. Как и глобулярные, так белки являются водорастворимыми, но состоят из палочкообразных структур, что является характерной особенностью фибриллярных.
Глобулярные белки обладают следующей структурой: первичная структура, то есть аминокислотная последовательность в цепи; вторичная – спирализация полипептидных цепей. Для различных белков характерна своя структура, которая определяет основные функции этих молекул.
Важнейшими представителями глобулярных белков являются глобулины, гистоны, глутелины, альбумины, протамины, проламины.
Глобулярные белки составляют более 90% всех белков организма, а также около половины плазмы и сыворотки крови. Во время протекания различных патологических процессов в организме (воспаления, злокачественные новообразования, инфекционные заболевания) количество глобулинов значительно повышается, это связано с выработкой антител.
Образование: Окончил Витебский государственный медицинский университет по специальности «Хирургия». В университете возглавлял Совет студенческого научного общества. Повышение квалификации в 2010 году ‑ по специальности «Онкология» и в 2011 году ‐ по специальности «Маммология, визуальные формы онкологии».
Опыт работы: Работа в общелечебной сети 3 года хирургом (Витебская больница скорой медицинской помощи, Лиозненская ЦРБ) и по совместительству районным онкологом и травматологом. Работа фарм представителем в течении года в компании «Рубикон».
Представил 3 рационализаторских предложения по теме «Оптимизация антибиотикотерапиии в зависимости от видового состава микрофлоры», 2 работы заняли призовые места в республиканском конкурсе-смотре студенческих научных работ (1 и 3 категории).
Глобулярные белки
Глобулярные белки́ — белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свёрнуты в компактные шарообразные структуры — глобулы (третичные структуры белка)
Глобулярная структура белков обусловлена гидрофобно-гидрофильными взаимодействиями.
К глобулярным белкам относятся ферменты, иммуноглобулины, некоторые гормоны белковой природы (например, инсулин) а также другие белки, выполняющие транспортные, регуляторные и вспомогательные функции.
У глобулярных белков отношение длинной оси молекулы к короткой (степень асимметрии) равна 3-5.
См. также
Полезное
Смотреть что такое «Глобулярные белки» в других словарях:
ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ — белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свернуты в компактные шарообразные структуры глобулы. К глобулярным белкам относятся ферменты, антитела, некоторые гормоны и многие другие белки, выполняющие в клетках динамические функции. Ср … Большой Энциклопедический словарь
ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ — белки, полипептидные цепи к рых свёрнуты в компактные сферические или эллипсоидные структуры (глобулы). Важнейшие представители Г. б. альбумины, глобулины, протамины, гистоны, проламины, глутелины. В отличие от фибриллярных белков, играющих гл.… … Биологический энциклопедический словарь
глобулярные белки — – белки, имеющие цилиндрическую или сферическую форму, хорошо растворимы в воде … Краткий словарь биохимических терминов
глобулярные белки — белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свёрнуты в компактные шарообразные структуры глобулы. К глобулярным белкам относятся ферменты, антитела, некоторые гормоны и многие другие биологически активные белки. Ср. Фибриллярные белки.… … Энциклопедический словарь
ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ — белки, в молекулах к рых полипептидные цепи плотно свёрнуты в компактные шарообразные структуры глобулы. К Г. б. относятся ферменты, антитела, нек рые гормоны и мн. др. биологически активные белки. Ср. Фибриллярные белки … Естествознание. Энциклопедический словарь
Глобулярные белки — (от лат. globulus шарик) кристаллические хорошо растворимые в воде или слабых растворах солей Белки; форма молекул у них близка к шарообразной (отношение осей сферы не превышает 5). Такое строение молекул обеспечивается спирализацией… … Большая советская энциклопедия
БЕЛКИ (органические соединения) — БЕЛКИ, высокомолекулярные органические соединения, биополимеры, построенные из 20 видов L a аминокислотных остатков, соединенных в определенной последовательности в длинные цепи. Молекулярная масса белков варьируется от 5 тыс. до 1 млн. Название… … Энциклопедический словарь
белки — 1. БЕЛКИ, ов; мн. (ед. белок, лка; м.). 1. Выпуклые непрозрачные оболочки глаз белого цвета. Б. у неё голубоватые. 2. Разг. сниж. О глазах. Вращать белками. ◁ Белочный, ая, ое. Б ые оболочки глаз. 2. БЕЛКИ, ов; мн. (ед. белок, лка; м.). Сложные… … Энциклопедический словарь
БЕЛКИ — природные высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков 20 аминокислот, которые соединены пептидными связями в длинные цепи. Молекулярная масса от нескольких тысяч до нескольких миллионов. В зависимости от формы белковой… … Большой Энциклопедический словарь
Белки — У этого термина существуют и другие значения, см. Белки (значения). Белки (протеины, полипептиды[1]) высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа аминокислот. В живых организмах… … Википедия
Какую форму имеют глобулярные белки
§ 10. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ
Существуют несколько подходов к классификации белков: по форме белковой молекулы, по составу белка, по функциям. Рассмотрим их.
Классификация по форме белковых молекул
По форме белковых молекул различают фибриллярные белки и глобулярные белки.
Фибриллярные белки представляют собой длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых вытянуты вдоль одной оси и скреплены друг с другом поперечными сшивками (рис. 18,б). Эти белки отличаются высокой механической прочностью, нерастворимы в воде. Они выполняют главным образом структурные функции: входят в состав сухожилий и связок (коллаген, эластин), образуют волокна шелка и паутины (фиброин), волосы, ногти, перья (кератин).
В глобулярных белках одна или несколько полипептидных цепей свернуты в плотную компактную структуру – клубок (рис. 18,а). Эти белки, как правило, хорошо растворимы в воде. Их функции многообразны. Благодаря им осуществляются многие биологические процессы, о чем подробнее будет изложено ниже.
Рис. 18. Форма белковых молекул:
а – глобулярный белок, б – фибриллярный белок
Классификация по составу белковой молекулы
Белки по составу можно разделить на две группы: простые и сложные белки. Простые белки состоят только из аминокислотных остатков и не содержат других химических составляющих. Сложные белки, помимо полипептидных цепей, содержат другие химические компоненты.
К простым белкам относятся РНКаза и многие другие ферменты. Фибриллярные белки коллаген, кератин, эластин по своему составу являются простыми. Запасные белки растений, содержащиеся в семенах злаков, – глютелины, и гистоны – белки, формирующие структуру хроматина, принадлежат также к простым белкам.
Среди сложных белков различают металлопротеины, хромопротеины, фосфопротеины, гликопротеины, липопротеины и др. Рассмотрим эти группы белков подробнее.
Металлопротеины
К металлопротеинам относят белки, в составе которых имеются ионы металлов. В их молекулах встречаются такие металлы, как медь, железо, цинк, молибден, марганец и др. Некоторые ферменты по своей природе являются металлопротеинами.
Хромопротеины
В составе хромопротеинов в качестве простетической группы присутствуют окрашенные соединения. Типичными хромопротеинами являются зрительный белок родопсин, принимающий участие в процессе восприятие света, и белок крови гемоглобин (Hb), четвертичная структура которого рассмотрена в предыдущем параграфе. В состав гемоглобина входит гем, представляющий собой плоскую молекулу, в центре которой расположен ион Fe 2+ (рис. 19). При взаимодействии гемоглобина с кислородом образуется оксигемоглобин. В альвеолах легких гемоглобин насыщается кислородом. В тканях, где содержание кислорода незначительно, оксигемоглобин распадается с выделением кислорода, который используется клетками:
Гемоглобин может образовывать соединение с оксидом углерода (II), которое называется карбоксигемоглобином:
Карбоксигемоглобин не способен присоединять кислород. Вот почему происходит отравление угарным газом.
Гемоглобин и другие гем-содержащие белки (миоглобин, цитохромы) называют еще гемопротеинами из-за наличия в их составе гема (рис. 19).
Фосфопротеины
Фосфопротеины в своем составе содержат остатки фосфорной кислоты, связанные с гидроксильной группой аминокислотных остатков сложноэфирной связью (рис. 20).
Рис. 20. Фосфопротеин
К фосфопротеинам относится белок молока казеин. В его состав входят не только остатки фосфорной кислоты, но и ионы кальция. Фосфор и кальций необходимы растущему организму в больших количествах, в частности, для формирования скелета. Кроме казеина, в клетках много и других фосфопротеинов. Фосфопротеины могут подвергаться дефосфорилированию, т.е. терять фосфатную группу:
фосфопротеин + Н2 
протеин + Н3РО4
Дефосфорилированные белки могут при определенных условиях быть снова фосфорилированы. От наличия фосфатной группы в их молекуле зависит их биологическая активность. Одни белки проявляют свою биологическую функцию в фосфорилированном виде, другие – в дефосфорилированном. Посредством фосфорилирования – дефосфорилирования регулируются многие биологические процессы.
Липопротеины
К липопротеинам относятся белки, содержащие ковалентно связанные липиды. Эти белки встречаются в составе клеточных мембран. Липидный (гидрофобный) компонент удерживает белок в мембране (рис. 21).
Рис. 21. Липопротеины в клеточной мембране
К липопротеинам относят также белки крови, участвующие в транспорте липидов и не образующие с ними ковалентную связь.
Гликопротеины
Гликопротеины содержат в качестве простетической группы ковалентно связанный углеводный компонент. Гликопротеины разделяют на истинные гликопротеины и протеогликаны. Углеводные группировки истинных гликопротеинов содержат обычно до 15 – 20 моносахаридных компонентов, у протеогликанов они построены из очень большого числа моносахаридных остатков (рис. 22).
Рис. 22. Гликопротеины
Гликопротеины широко распространены в природе. Они встречаются в секретах (слюне и т.д.), в составе клеточных мембран, клеточных стенок, межклеточного вещества, соединительной ткани и т.д. Многие ферменты и транспортные белки являются гликопротеинами.
Классификация по функциям
По выполняемым функциям белки можно разделить на структурные, питательные и запасные белки, сократительные, транспортные, каталитические, защитные, рецепторные, регуляторные и др.
Структурные белки
К структурным белкам относятся коллаген, эластин, кератин, фиброин. Белки принимают участие в формировании клеточных мембран, в частности, могут образовывать в них каналы или выполнять другие функции ( рис. 23).
Рис. 23. Клеточная мембрана.
Питательные и запасные белки
Питательным белком является казеин, основная функция которого заключается в обеспечении растущего организма аминокислотами, фосфором и кальцием. К запасным белкам относятся яичный белок, белки семян растений. Эти белки потребляются во время развития зародышей. В организме человека и животных белки в запас не откладываются, они должны систематически поступать с пищей, в противном случае может развиться дистрофия.
Сократительные белки
Сократительные белки обеспечивают работу мышц, движение жгутиков и ресничек у простейших, изменение формы клеток, перемещение органелл внутри клетки. Такими белками являются миозин и актин. Эти белки присутствуют не только в мышечных клетках, их можно обнаружить в клетках практически любой ткани животных.
Транспортные белки
Гемоглобин, рассмотренный в начале параграфа, является классическим примером транспортного белка. В крови присутствуют и другие белки, обеспечивающие транспорт липидов, гормонов и иных веществ. В клеточных мембранах находятся белки, способные переносить через мембрану глюкозу, аминокислоты, ионы и некоторые другие вещества. На рис. 24 схематически показана работа переносчика глюкозы.
Рис. 24. Транспорт глюкозы через клеточную мембрану
Белки-ферменты
Каталитические белки, или ферменты, представляют собой самую многообразную группу белков. Почти все химические реакции, протекающие в организме, протекают при участии ферментов. К настоящему времени открыто несколько тысяч ферментов. Более подробно они будут рассмотрены в следующих параграфах.
Защитные белки
К этой группе относятся белки, защищающие организм от вторжения других организмов или предохраняющие его от повреждений. Иммуноглобулины, или антитела, способны распознавать проникшие в организм бактерии, вирусы или чужеродные белки, связываться с ними и способствовать их обезвреживанию.
Другие компоненты крови, тромбин и фибриноген, играют важную роль в процессе свертывания крови. Они предохраняют организм от потери крови при повреждении сосудов. Под действием тромбина от молекул фибриногена отщепляются фрагменты полипептидной цепи, в результате этого образуется фибрин:
фибриноген фибрин.
Образовавшиеся молекулы фибрина агрегируют, формируя длинные нерастворимые цепи. Сгусток крови вначале является рыхлым, затем он стабилизируется за счет межцепочечных сшивок. Всего в процессе свертывания крови участвует около 20 белков. Нарушения в структуре их генов является причиной такого заболевания, как гемофилия – сниженная свертываемость крови.
Рецепторные белки
Клеточная мембрана является препятствием для многих молекул, в том числе и для молекул, предназначенных для передачи сигнала внутрь клеток. Тем не менее клетка способна получать сигналы извне благодаря наличию на ее поверхности специальных рецепторов, многие из которых являются белками. Сигнальная молекула, например, гормон, взаимодействуя с рецептором, образует гормон-рецепторный комплекс, сигнал от которого передается далее, как правило, на белковый посредник. Последний запускает серию химических реакций, результатом которых является биологический ответ клетки на воздействие внешнего сигнала (рис. 25).
Рис.25. Передача внешних сигналов в клетку
Регуляторные белки
Белки, участвующие в управлении биологическими процессами, относят к регуляторным белкам. К ним принадлежат некоторые гормоны. Инсулин и глюкагон регулируют уровень глюкозы в крови. Гормон роста, определяющий размеры тела, и паратиреоидный гормон, регулирующий обмен фосфатов и ионов кальция, являются регуляторными белками. К этому классу белков принадлежат и другие протеины, участвующие в регуляции обмена веществ.
Интересно знать! В плазме некоторых антарктических рыб содержатся белки со свойствами антифриза, предохраняющие рыб от замерзания, а у ряда насекомых в местах прикрепления крыльев находится белок резилин, обладающий почти идеальной эластичностью. В одном из африканских растений синтезируется белок монеллин с очень сладким вкусом.
1.9 Глобулярные и фибриллярные белки
Глобулярные и фибриллярные белки
Представляет собой длинные, узкие
Отчасти растворимы (образуют кол-
Коллаген (кожа, кости, зубы, сухожи-
Гемоглобин (в эритроцитах), инсулин
лия), кератин (волосы, ногти)
(гормон поджелудочной железы),
каталаза (обеспечивает распад пе-
роксида водорода в живых клетках)
Коллаген существует в виде тройной
Выполняют различные функции в
клетках. Хорошо растворимы, по-
прочной. Его содержание особенно
на поверхности белковой
высоко в сухожилиях, связках, соеди-
молекулы расположены преимуще-
нительной ткани, мышцах, коже и
ственно полярные аминокислоты, а
других тканях, испытывающих на
неполярные аминокислоты скрыты в
себе сильное механическое воздей-
ядре белка. Полярные аминокис-
лоты участвуют в диполь-дипольных
взаимодействиях с молекулами рас-
Глобулярные и фибриллярные белки 21
А Кератин
Кератин является механически прочным и химически неактивным белком. Он обнаружен у большинства позвоночных и представляет собой важный компонент внешнего эпидермального слоя и различных структур: волос, рогов, ногтей и перьев. Кератины классифицируют на 2 основные группы: α-кератины (у человека) и β-ке- ратины (у птиц и рептилий). Геном человека содержит
50 генов, кодирующих тканеспецифичные кератины.
Кератин имеет очень сложную структуру, отличающуюся от той, которую имеют глобулярные белки.
Вторичная структура α-кератина очень похожа на обычную α-спираль, однако в α-кератине она имеет меньший шаг (
Закрученная нить кератина
(формируется из двух полипептидных це-
Тут вы можете оставить комментарий к выбранному абзацу или сообщить об ошибке.
1.9 Глобулярные и фибриллярные белки
Глобулярные и фибриллярные белки
Представляет собой длинные, узкие
Имеет округлую, сферическую
Отчасти растворимы (образуют кол-
Коллаген (кожа, кости, зубы, сухожи-
Гемоглобин (в эритроцитах), инсу-
лия), кератин (волосы, ногти)
лин (гормон поджелудочной же-
лезы), каталаза (обеспечивает рас-
пад пероксида водорода в живых
Коллаген существует в виде тройной
прочной. Его содержание особенно
высоко в сухожилиях, связках, со-
единительной ткани, мышцах, коже и
других тканях, испытывающих на
себе сильное механическое воздей-
Выполняют различные функции в клетках. Хорошо растворимы, поскольку на поверхности белковой молекулы расположены преимущественно полярные аминокислоты, а неполярные аминокислоты скрыты в ядре белка. Полярные аминокислоты участвуют в диполь-дипольных взаимодействиях с молекулами растворителя.
Глобулярные и фибриллярные белки 21
А Кератин
Кератин является механически прочным и химически неактивным белком. Он обнаружен у большинства позвоночных и представляет собой важный компонент внешнего эпидермального слоя и различных структур: волос, рогов, ногтей и перьев. Кератины классифицируют на 2 основные группы: α-кератины (у человека) и β-ке- ратины (у птиц и рептилий). Геном человека содержит
50 генов, кодирующих тканеспецифичные кератины.
Кератин имеет очень сложную структуру, отличающуюся от той, которую имеют глобулярные белки.
Вторичная структура α-кератина очень похожа на обычную α-спираль, однако в α-кератине она имеет меньший шаг (
Закрученная нить кератина
(формируется из двух полипептидных це-
Более высокие уровни структурной организации кератина ещё не так хорошо изучены. В целом всю структуру α-кератина можно представить следующим образом (включая высшие уровни структурной организации) (см. Рис. 19 ▼ ):